它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕
得: 将(6)代入(5) Km--米氏常数(Michaelis-Menton constant) 表明当已知Km和Vmax时,酶反应速率与底物浓 度的定量关系。 Km的物理意义 Km值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
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StSTH对底物的米氏常数(Km)和表观米氏常数(Kmapp)是比较相似的,其中对NADPH的Km和Kmapp值分别为69.5μM和68.5μM,对thio-NAD+的Km和Kmapp值均为169μM,对底物的转换数(Kcat和Kcat...
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For the immobilized pellet, the Michaelis-Menten constant and the inhibition constants of the substrate, L-phenylglycine and acetic acid at 37℃ were =19.8 mmol·L-1, =225.5 mmol·L-1, =20.23mmol·L-1 and =
在37℃条件下,固定化菌体的米氏常数、底物抑制常数、产物乙酸的抑制常数和L-苯甘氨酸的抑制常数分别为19.8mmol·L-1、225.5mmol·L-1、38.7mmol·L-1和20.23mmol·L-1。
参考来源 - 米曲霉氨基酰化酶的固定化及其拆分NWith NADH as coenzyme,the Michaelis constant(K_m) and turnover number(k_(cat)) of the wild type enzyme were 0.015 mmol/L and 90.64 l/s, respectively.
原始酶对NADH的米氏常数(K_m)和转换数(k_(cat))分别为0.015mmol/L和90.64 1/s。
参考来源 - 1,3·2,447,543篇论文数据,部分数据来源于NoteExpress
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