来自E.coli的天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）是研究得最多的一个调节酶。它提供了一个生物合成途径的调节中别构反馈抑制的最好的一个例子。Arthur Pardee等人发现ATCase的一个最有效的抑制剂是代谢途径的终产物胞嘧啶三磷酸（CTP），当CTP水平高时，CTP与ATCase结合，降低CTP合成的速度，反之当细胞内CTP水平低时，CTP从ATCase上解离，加快CTP合成速度。他们还发现ATP是酶的别构激活剂。 在ATCase催化反应中，一分子天冬氨酸结合到一个活性部位后，会增加其他亚基对底物的亲和性，因此大大增大了反应速度，所以反应速度对天冬氨酸浓度作图得到的是S形曲线。 CTP和ATP都影响底物天冬氨酸与酶的结合，从图中可以看出别构抑制剂CTP使曲线向右移，即酶对天冬氨酸的Km值明显增大，但并没有改变Vmax，所以CTP是一个竞争性抑制剂，它结合在活性部位以外的调节部位。CTP使得原来的S曲线更为明显，表明天冬氨酸结合ATCase的过程中具有更大的协同性。别构激活剂ATP的存在使得S型曲线向双曲线漂移，降低了底物对酶结合的协同性。 ATP则相反，它是ATCase的激活剂，可增强酶与底物的亲和性，但也不影响Vmax。ATP与CTP相互竞争调节部位，高水平的ATP可阻止CTP对酶的抑制作用。 为了解释调节酶S形曲线，提出了齐变模型和序变模型两种模型。天冬氨酸结合ATCase的过程表现出齐变模型特征，而氧结合血红蛋白的过程表现出序变和齐变两种模型的特征。