胰糜蛋白酶是糜蛋白酶和胰蛋白酶的混合晶体，具有两种酶的性质。水解酪蛋白的活力与糜蛋白酶相当，水解苯甲酰酪氨酸乙酯的活力相当于糜蛋白酶的3倍，水解酯键的活力与胰蛋白酶相似。干燥情况下稳定，液体状态易失活，PH7—8时活性最强。 糜蛋白酶又称为胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin ），是一种典型的色氨酸（Trp）蛋白酶，脊椎动物的消化酶， EC 3.421.1。是从牛（猪）的新鲜胰腺中提取分离出的肽链内切酶。α-糜蛋白酶的一级结构和立体结构已被阐明，是由245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子中有5对二硫键。呈白色、微黄色结晶或无定形粉末，易溶于水，不溶于有机溶剂。相对分子质量24000，最适PH8~9。干态稳定，水溶液中会迅速失活，以PH3~4的水溶液为最稳定。作用于蛋白质时，优先水解L-酪氨酸（L-Tyr)和L-苯丙氨酸(L-Phe)的羧基所形成的肽键。 而胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种，EC3.4.21.4。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。