他们对其中的内质网钙结合蛋白（Calreticulin）进一步分 析时发现，它有2个不同pI的蛋白质，随着赤霉素处理时间增加，pI4．O的蛋白点逐渐消失，而 pl 4．1蛋白点浓度逐渐增加。
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建立C6ORF120绿色荧光重组卵白抒发质粒，与内质网居民卵白Calreticulin（钙网卵白）白色荧光重组卵白抒发质粒，共转染HepG2细胞，应用激光共聚焦扫描技能视察C6ORF120正在肝细胞内的定位特色。
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Anti-Calreticulin 钙网蛋白抗体
Calreticulin CRT 钙网蛋白
Calreticulin Blocking Peptide 钙网蛋白封闭肽
calreticulin precursor 55 钙网质蛋白前体
Human Calreticulin CRTELISAKit 人钙网蛋白ELISA试剂盒
recombinant tick calreticulin 重组蜱钙网织蛋白
calreticulin polyclonal antibody 钙网蛋白多克隆抗体
calreticulin monoclonal antibody 钙网蛋白单克隆抗体
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Furthermore, calreticulin retains proteins in non-native conformation within the er and targets them for degradation (2, 3).
此外，在内质网中，钙网蛋白以非天然构象保存，并对其进行靶向降解(2,3)。
Calreticulin also functions as an er chaperone that ensures proper folding and quality control of newly synthesized glycoproteins.
钙网蛋白也作为内质网的分子伴侣起作用，以确保新合成糖蛋白的正确折叠和质量控制。
As such, calreticulin presumably does not alter protein folding but regulates proper timing for efficient folding and subunit assembly.
因此，推测钙网蛋白不会改变蛋白质的折叠，而是在恰当的时间点调节有效折叠和亚基组装。
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