RecA蛋白首先与单链DNA结合（约每分子可结合5个核苷酸），形成一条DNA－蛋白质细丝（需消耗ATP）。于是RecA蛋白即被活化而可将双螺旋解旋和分离，同时企图将它结合的单链与被解旋区域退火，如此继续下去，直到找到互补顺序。只要一旦有一小部份被真正“退火”，ATP供应的能量就会继续驱使配对反应趋于完成，其方向是5’→3’（单链部分）。当新的杂交双链形成时，RecA蛋白即从原来的单链掉下来。所以，DNA上的断裂和“空隙”有起始重组的作用。断裂和“空隙”能提供核酸酶的作用位点，以降解双螺旋中的一条链；或能提供解旋的酶的进入部位，从而暴露出能与RecA蛋白相结合的单链DNA。

rec蛋白在SOS修复中的作用：诱导信号（单链DNA和ATP在体外）可激活RecA蛋白，激活的RecA可使LexA潜在的蛋白酶活性被激活，导致LexA自切割，消除LexA对recA和SOS的阻遏。

RecA蛋白表达量的增加是重组修复所必需的。高水平的RecA可使LexA全部水解。

原来被LexA阻遏的基因活化，SOS修复进行。