弹力蛋白为一种水不溶性、高交叉度的水解蛋白。弹性蛋白分子中非极性氨基酸占95%，甘氨酸含量接近总量的1/3，脯氨酸占10%，羟脯氨酸占1%，现已发现弹性蛋白的两种形式：弹性蛋白I存在项韧带、主动脉和皮肤中，弹性蛋白II可从软骨中得到。纯弹性蛋白为淡黄色和蓝色(紫外光下)。抗酸、碱水解。100℃以下不溶于多种氢键断裂溶剂，而发生溶胀。不溶于酚类溶剂。除断裂肽键剂外，它不溶于任何溶剂。弹性蛋白是一种在水存在下具有橡胶延展性和低弹性模量的聚合物质。
弹性蛋白分子能任意卷曲，分子间藉共价键交联成网。在外力牵拉下，卷曲的弹性蛋白分子伸展拉长；除去外力后，弹性蛋白分子又回复为卷曲状态
象胶原一样，弹性蛋白也富含甘氨酸和脯氨酸，但是与胶原不同的是，弹性蛋白的羟基化程度不高，没有羟赖氨酸的存在。间通过赖氨酸残基形成共价键进行相互交联，它们形成的交联网络可通过构型的变化产生弹性。
虽然胶原能够给细胞外基质以强度和韧性，但是对于某些组织来说还需要富有弹性。特别是肺、心脏等组织尤其是这样。这种弹性主要依赖于细胞外基质中的弹性纤维。弹性纤维如同橡皮带一样，它的长度能够伸展到正常长度的几倍，当收缩时又能恢复到原始长度。组织的弹性则是通过改变散布在弹性纤维中胶原的数量来控制。
弹性蛋白纤维网络赋予组织以弹性，弹性纤维的伸展性比同样横截面积的橡皮条至少大5倍。
弹性蛋白由二种类型短肽段交替排列构成。一种是疏水短肽赋予分子以弹性;另一种短肽为富丙氨酸及赖氨酸残基的α螺旋，负责在相邻分子间形成交联。弹性蛋白的氨基酸组成似胶原，也富于甘氨酸及脯氨酸，但很少含羟脯氨酸，不含羟赖氨酸，没有胶原特有的Gly-X-Y序列，故不形成规则的三股螺旋结构。弹性蛋白分子间的交联比胶原更复杂。通过赖氨酸残基参与的交联形成富于弹性的网状结构。
在弹性蛋白的外围包绕着一层由微原纤维构成的壳。微原纤维是由一些糖蛋白构成的。其中一种较大的糖蛋白是fibrillin，为保持弹性纤维的完整性所必需。在发育中的弹性组织内，糖蛋白微原纤维常先于弹性蛋白出现，似乎是弹性蛋白附着的框架，对于弹性蛋白分子组装成弹性纤维具有组织作用。老年组织中弹性蛋白的生成减少，降解增强，以致组织失去弹性。
弹性蛋白构成弹性纤维(elastic fibers)，弹性纤维是有橡皮样弹性的纤维，能被拉长数倍，并可恢复原样它是结缔组织弹性的主要因素，因此他有‘人体橡胶’的美称。弹性纤维与胶原纤维共同存在, 赋予组织以弹性和抗张能力。弹性蛋白分布没有胶原蛋白广泛，但在组织内也大量存在，如富有弹性的组织，肺、大动脉、某些韧带、皮肤及耳部软骨等。
弹性蛋白中疏水性氨基酸含量高达95%，。与胶原一样，弹性蛋白也富含甘氨酸和脯氨酸，但是与胶原蛋白很大的区别在于弹性蛋白含很少的羟脯氨酸，弹性蛋白的羟基化程度不高，没有羟赖氨酸的存在。
弹性蛋白初合成时为水溶性单体，分子量为70000，称为原弹性蛋白(tropo elastin)，在修饰中部分脯氨酸羟化生成羟脯氨酸。原弹性蛋白从细胞中分泌出来后，部分赖氨酸经氧化酶催化氧化为醛基，并与另外的赖氨酸的ε-氨基缩合成吡啶衍生物，称为链素。