胰糜蛋白酶是糜蛋白酶和胰蛋白酶的混合晶体,具有两种酶的性质。水解酪蛋白的活力与糜蛋白酶相当,水解苯甲酰酪氨酸乙酯的活力相当于糜蛋白酶的3倍,水解酯键的活力与胰蛋白酶相似。干燥情况下稳定,液体状态易失活,PH7—8时活性最强。 糜蛋白酶又称为胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin ),是一种典型的色氨酸(Trp)蛋白酶,脊椎动物的消化酶, EC 3.421.1。是从牛(猪)的新鲜胰腺中提取分离出的肽链内切酶。α-糜蛋白酶的一级结构和立体结构已被阐明,是由245个氨基酸残基组成的单一肽链,分子中有5对二硫键。呈白色、微黄色结晶或无定形粉末,易溶于水,不溶于有机溶剂。相对分子质量24000,最适PH8~9。干态稳定,水溶液中会迅速失活,以PH3~4的水溶液为最稳定。作用于蛋白质时,优先水解L-酪氨酸(L-Tyr)和L-苯丙氨酸(L-Phe)的羧基所形成的肽键。 而胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种,EC3.4.21.4。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。