肌肉收缩 百科内容来自于: 百度百科

肌肉收缩是肌肉对刺激所产生的收缩反应现象。狭义来说,是指脊椎动物骨骼肌靠传播性活动电位而发生的收缩。单一的活动电位产生单收缩,反复活动电位产生强直收缩。不通过活动电位的肌肉收缩多数情况是由于非传布性的去极化而产生的,去极化如只限于局部肌肉,且为短暂性的,称为局部收缩。去极化如在肌肉全部而且是持续性的,则称为拘性收缩。在平滑肌等所见到的持续性收缩一般称为痉挛,但很多仍然是伴随着反复活动电位或是持续性去极化。可是在双壳贝的闭壳肌等所看到的持续性收缩并没有电位的变化,这种收缩是出于闸式结构。

分类

肌肉对单个刺激发生的机械反应称为单收缩。根据肌肉收缩时肌长度和肌张力的变化,
可将肌肉收缩分为三种形式。

缩短收缩

又叫向心收缩,特点:张力大于外加阻力,肌长度缩短。
作用:是肌肉运动的主要形式,是实现动力性运动的基础(如挥臂、高抬腿等)。
(1)等张收缩
外加阻力恒定,当张力发展到足以克服外加阻力后,张力不再发生变化。但在不同的关节角度时,肌肉收缩产生的张力则有所不同。在关节运动的整个范围内,肌肉用力最大的一点称为“顶点”。在此关节角度下,骨杠杆效率最差。
如:推举杠铃, 关节角度在120°时肱二头肌收缩张力最大,关节角度在30°时肱二头肌收缩张力最小。
最大等长收缩时,只有在“顶点”即骨杠杆效率最差的关节角度下,肌肉才有可能达到最大收缩。而在其他关节角度下,肌肉收缩均小于自身最大力量。 在整个关节活动的范围内,肌肉做等张收缩时所产生的张力往往不是肌肉的最大张力。
(2)等动收缩
在整个关节活动范围内,肌肉以恒定速度进行的最大用力收缩。但器械阻力不恒定。
等动练习器:
在离心制动器上连一条尼龙绳,由于离心制动作用,扯动绳子越快,器械产生的阻力就越大。
特点:器械产生的阻力与肌肉用力的大小相适应。
等动收缩的优点:
外加阻力能随关节活动的变化而精确地进行调整,使肌肉在整个关节活动范围内都能产生最大的肌张力。

拉长收缩

又叫离心收缩,特点:张力小于外加阻力,肌长度拉长。
作用:缓冲、制动、减速、克服重力。
如:蹲起运动、下坡跑、下楼梯、从高处跳落等动作,相关肌群做离心收缩可避免运动损伤。

等长收缩

特点:张力等于外加阻力,肌长度不变。
作用:支持、固定、维持某种身体姿势。其固定功能还可为其他关节的运动创造适宜条件。
如:站立、悬垂、支撑等动作。
三种收缩形式的比较
(1)力量:收缩速度相同情况下,离心收缩产生的张力最大。(比向心收缩大50%,比等长收缩大25%)
(2)代谢:输出功率时,离心收缩能量消耗低,耗氧量少。
(3)肌肉酸痛:离心收缩疼痛最显著,等长收缩次之,向心收缩最轻。

结构

肌肉是由圆柱状的肌纤维组成的,而肌纤维中包含有许多纵向排列的
肌肉收缩 肌肉收缩
肌原纤维,它是肌肉收缩的装置。肌原纤维由肌小节组成。在每个肌小节中,由肌球蛋白组成的粗肌丝和由肌动蛋白组成的细肌丝—F-肌动蛋白相互穿插排列,并且依靠粗肌丝头端的横桥使二者紧密接触在一起。肌肉的收缩是粗肌丝和细肌丝发生相对运动的结果,这个过程受Ca的调节,并需要水解ATP来提供能量。

原理

当肌肉处于静止(舒张)状态时,胞液Ca浓度较低(<10moL/L),钙离子结合亚单位(TnC)不与Ca结合,则TnC与TnI、TnT的结合较松散。此时,TnT与原肌球蛋白紧密结合,使原肌球蛋白遮盖了肌动蛋白与肌球蛋白结合部位,阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的结合;同时,TnI与肌动蛋白紧密结合,也阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用,并抑制肌球蛋白的ATP酶活性,故肌肉处于舒张状态。
当胞液内Ca浓度增加到10moL/L -10 moL/L时,Ca便与TnC结合,之后,TnC构象变化,从而增强了TnC与TnI、TnT之间的结合力,使三者紧密结合,削弱了TnI与肌动蛋白的结合力,使肌动蛋白与TnI脱离,变成启动状态。同时,TnT使原肌球蛋白移动到肌动蛋白螺旋沟的深处,而排除了肌动蛋白与肌球蛋白相结合的障碍,于是,肌动蛋白便与肌球蛋白的头部相结合,产生有横桥的肌动球蛋白,在此蛋白中,肌动蛋白使肌球蛋白的ATP酶活性大大提高,故肌球蛋白催化ATP水解反应。产生的能量使横桥改变角度,而水解产物的释放又使横桥的位置恢复,再与另一个ATP结合,如此循环,细丝便沿粗丝滑行,肌肉发生收缩。
当胞液Ca浓度下降(<10moL/L)时,Ca与TnC分离,TnI又与肌动蛋白结合,从而使肌动蛋白恢复静状态。同时原肌球蛋白也恢复原位,从而使肌动蛋白与肌球蛋白不能结合,肌肉不能转为舒张状态。

分子结构基础

肌肉由肌细胞组成,成熟的肌细胞呈纤维状,和其他细胞一样,肌细胞含肌细
肌肉收缩 肌肉收缩
胞膜、核、线粒体和特异化的内质网系──肌浆网系,还有肌细胞特有的肌原纤维。肌肉收缩是由肌原纤维承担的,肌原纤维和肌纤维长轴平行。以兔腰大肌为例(图a),肌原纤维的直径在1微米左右,沿长轴方向,由长度为2~3微米结构相同的肌小节串联而成。每两个肌小节间由 Z线隔开。每个肌小节中央是一段折射系数较高、长度为1.5微米的A带,在A带两侧各有一段折光系数较低的I带。I带的长度约为 1微米,它随肌小节长度的改变而变化。每一个肌小节内有两组直径不同而且各自独立排列的蛋白细丝──肌丝。其中较粗的一组直径约为10纳米,位于 A带;另一组较细的肌丝,长度和A带相同,直径约为5纳米,由Z线开始经I带插入A带。由一个肌小节两侧Z线来的细丝是不相连的。在肌原纤维的横切面上,粗肌丝排列成六角阵列。相邻两根粗肌丝的中心距离随肌小节不同而异,约为40纳米左右。在同一粗肌丝上,每隔6~7纳米有一横桥突出,伸向周围的细肌丝之一。由于每根粗肌丝周围有 6根细肌丝,故在同一平面上,每隔约40纳米就有一个横桥。

肌球蛋白

肌球蛋白约占总肌肉蛋白的1/3。它是分子量为480000的高度不对称性分子。肌球蛋白分子分长棒形的尾部和两个球形的头部两部分,故该种分子既有球蛋白又有纤维蛋白的性质。长棒形的尾部由两个细长的各含2000氨基酸残基的 α螺旋螺旋状卷曲而成,又称双螺旋。其螺旋表面的电荷密度甚高。每一根多肽链都在其一端形成球状区。称S1区,它具有腺苷三磷酸(ATP)水解酶活力。在S1区还有与肌动蛋白和几个阳离子结合的位置。该酶的活力由镁离子激活。每个球状头部S1非共价键结合两条轻链。基本轻链(分子量约16000~20000)和调节轻链(分子量约16000~20000)。在肌球蛋白轻链激酶(MLCK)催化下(有钙的条件下),调节轻链磷酸化被认为在无脊椎动物肌肉和脊椎动物平滑肌收缩的钙离子调节过程中起着作用。有些实验证明,脊椎动物骨骼肌也存在这种轻链参与的钙调节作用,但有待于证明。基本轻链的功能尚存在争议。肌球蛋白在粗丝中的排列是:在每根粗肌丝的中点,两个肌球蛋白分子的尾端互相连接,然后向肌丝端头以分子棒状部分中长约50纳米的一段直线连接延伸,分子棒状结构的剩余部分加上两个球状结构部分,则向外突出成为横桥。

肌动蛋白

约占总肌肉蛋白的15%,是细肌丝的主要成分。分子量为 42000,兔骨骼肌的肌动蛋白分子由374 个氨基酸残基组成。在低离子强度的水溶液中分子呈长轴约为 5.4纳米的椭球体。这种球状单体被称为G-肌动蛋白。每个球型单体结合一分子 ATP。G-肌动蛋白在一定浓度的盐溶液中易于直线聚合。两根聚合后的肌动蛋白丝复合成为双股螺旋,称为F-肌动蛋白,它是肌动蛋白组成细微丝的存在形式。聚合过程中G-肌动蛋白结合的ATP水解为ADP并放出能量。

相互作用

肌球蛋白结合肌动蛋白后,ATP酶活力大大增加,转换率提高了200倍。肌动蛋白的激活作用主要是通过加速产物 ADP和Pi缓慢释放过程来增加反应速度的。肌球蛋白和肌动蛋白的复合物──肌动球蛋白结合 ATP后,重新分解为肌动蛋白和肌球蛋白 ATP复合物。肌动蛋白与肌球蛋白或肌球蛋白-ADP-Pi复合物结合,具有高亲和性,而与肌球蛋白-ATP复合物的结合亲和性甚低。这样,肌动蛋白就交替地与肌球蛋白和肌球蛋白-ADP-Pi复合物结合,又从肌球蛋白-ATP复合物解离下来。

滑行学说

肌肉收缩时,肌球蛋白横桥周期性地与肌动蛋白结合、解离和水解ATP。水解ATP释放的能量转为肌动蛋白细丝的运动。在收缩过程中,肌球蛋白粗丝和肌动蛋白细丝本身长度不变化,肌肉缩短只是由于肌动蛋白细丝插入肌球蛋白粗丝所在的A带,I带变狭所致。

调节蛋白

天然细肌丝还含有另两个具有调节功能的蛋白──原肌球蛋白和肌钙蛋白。原肌球蛋白是直径20纳米,长40纳米的双螺旋分子,由分子量为34000的两个多肽链构成,能抑制肌动球蛋白ATP酶活力。在细肌丝上一个原肌球蛋白与7个肌动蛋白球状单体和一个肌钙蛋白接触。肌钙蛋白,分子量为 80000,是高等脊椎动物肌肉收缩的中心调节蛋白。肌钙蛋白包括三个组分:①TN-I:分子量为24000,肌动球蛋白抑制剂。②TN-T:分子量为37000,含有原肌球蛋白结合位置。③TN-C:分子量为 18000,能结合钙离子。原肌球蛋白和肌钙蛋白分子位于肌动蛋白双螺旋的凹槽中,两者相间排列。

产热

肌肉收缩过程中,有放热反应和吸热反应,但总效应是放热大于吸热。收缩的化学反应中,一部分化学能直接转化为肌肉收缩的机械能,大部分化学能则以热能的形式放出,使肌肉温度上升。如人在跑步后,股四头肌内温度比直肠温度高1.5℃。肌肉收缩产热对温血动物维持体温和冷血动物提高体温都是必要的。肌肉收缩的产热分为两个主要时相:①初发热出现于缩短期和舒张期内;②迟发热出现于收缩结束后的恢复期,故又称恢复热。

能量来源

肌肉中 ATP含量很少,只够 8次收缩用。与 ATP密切有关的能量储备来自磷酸肌酸。磷酸肌酸是一种高能磷酸键的化合物,它在 ADP存在的条件下分解为肌酸(c)和磷酸(P),同时合成ATP。所以,肌肉内的ATP边分解边合成,在肌肉收缩过程中其含量始终不变。在正常情况下,肌肉中C、P含量所以不变化,则是因为肌肉中的肌糖原发生酵解,产生能量使C、P得以重新合成。肌糖原的酵解包括一系列复杂的化学反应,无论有氧或无氧,最终产物均为丙酮酸。在普通有氧条件下,收缩时产生的丙酮酸绝大部分立即进入三羧酸循环,最终产生二氧化碳和大量的能量。以每克分子葡萄糖计算,在供氧条件下,完全分解,可放能686千卡,其中包括生成38克分子ATP所储存的能量。另外,脂酸也可以通过三羧酸循环而氧化。自由脂酸在人体内是主要的被氧化物质。例如人前臂肌肉的氧耗量全部是由于自由脂酸和葡萄糖的氧化,而且约85%来自自由脂酸的氧化。脂类和糖类氧化所放出的能量是肌肉收缩的最终能源。

调节系统和兴奋收缩偶联

接受神经信号肌细胞兴奋,兴奋信号传给负责收缩的肌原纤维蛋白细丝,引起收缩,这就是兴奋收缩偶联。现已证明,细胞静息时,细胞液钙离子浓度小于10摩尔,当细胞转入兴奋时,细胞液钙离子上升为10摩尔。肌肉收缩是钙离子触发了原肌球蛋白和肌钙蛋白的构象发生变化之后开动导致钙离子起信号作用。在骨骼肌或心肌,细胞兴奋促使细胞内贮存钙的肌浆网系终末小池释放钙,细胞液钙离子升到10摩尔,肌钙蛋白结合钙后进行某种分子构象变化,转而使由原肌球蛋白掩盖着的肌动蛋白细丝上横桥结合位置暴露出来,横桥与肌动蛋白细丝相互作用,产生收缩。兴奋过后,肌浆网系内泵主动作用,重新将游离的钙离子吸聚贮存在终池,细胞液钙离子回降至10摩尔,钙与肌钙蛋白的复合物解离,原肌球蛋白重新覆盖肌动蛋白细丝上横桥结合位置,两种收缩蛋白不能相互作用,于是再度建立肌钙蛋白-原肌球蛋白阻滞,肌肉舒张。

细胞液钙离子的调节

肌肉收缩在细胞内基本是个生化过程,通过主动调节钙离子浓度而实现收缩的调节。细胞液钙离子调节的途径和方法是利用专一性高亲和性的蛋白与钙结合。这些高亲和性钙结合蛋白一般分为两类。第一类是可溶性蛋白(包括非膜结构,如肌原纤维)。钙与这类蛋白形成复合物,就能与不同的靶蛋白相互作用而发挥特殊的生理功能。第二类是膜系统。肌肉细胞质膜、肌浆网系和线粒体内膜都含钙的转运系统。现知肌肉细胞至少有7种转运系统。它们是:质膜上的钙通道,钙钠交换体和钙──ATP酶,肌浆网系膜上的钙·ATP酶和钙释放系统以及线粒体内膜上的钙钠交换和电泳单向运送体等。不同转运系统的同时存在,反映了钙信号功能的不同要求。不同系统的存在还与各细胞器间的分工相联系,在生理钙离子浓度钙离子为10摩尔时肌浆网系转运的钙占了细胞总转运钙的90%,负责快速精细的调节。若钙离子》10摩尔,接近病理状态,线粒体内膜转运系统起主要作用。线粒体这种长周期、大容量和低亲和性的功能对肌浆网系膜上低容量但高亲和性系统来说,明显是一种补充。细胞质膜转运的钙仅占总转运钙的4~5%。这一部分虽少,却起着重要的信号作用。在心肌,这小部分钙引起肌浆网系释放大量的钙,使胞液钙浓度从10摩尔增高到10摩尔,这就是钙引起钙的释放。总之,各个转运系统和各种钙结合蛋白协调一致,按照生理功能需要,在不同的时相,调节钙离子浓度,达到收缩和舒张的功能要求。
$firstVoiceSent
- 来自原声例句
小调查
请问您想要如何调整此模块?

感谢您的反馈,我们会尽快进行适当修改!
进来说说原因吧 确定
小调查
请问您想要如何调整此模块?

感谢您的反馈,我们会尽快进行适当修改!
进来说说原因吧 确定